Aminoácidos são unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir de ligações em seqüência de aminoácidos.
Os aminoácidos possuem um carbono central, quase sempre assimétrico. No carbono central, temos um grupo carboxila, um grupo amina e um átomo de hidrogênio.

O quarto ligante é um radical “R”, responsável pela diferenciação entre os vinte (20) aminoácidos. É o radical “R” que define uma série de características dos aminoácidos (aa), tais como propriedades e grau de ionização em solução aquosa.
É a polaridade do radical “R” que permite a classificação dos aa em três classes: Aminoácidos com radical “R” apolar; aminoácidos com radical “R” polar não carregado; aminoácidos com radical “R” carregado positivamente (básicos) e negativamente (ácidos).
Os aminoácidos com radical “R” apolar possuem esse radical formado exclusivamente por carbono e hidrogênio. São hidrofóbicos. A alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano, metionina.
Os aminoácidos com radical “R” polar não carregado possuem esse radical contendo hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos amida. São hidrofílicos. A glicina (o mais simples dos aa), serina (“R” com função alcoólica), treonina (“R” com função alcoólica), cisteína (possui um radical sulfidrila), tirosina (“R” com grupamento fenol), asparagina (“R” com função amida) e glutamina (“R” com função amida).
Os aminoácidos com radical “R” carregado positivamente (básicos) são aa diamino e monocarboxílico, em número de três: Lisina, arginina e histidina.
Os aminoácidos com radical “R” carregado negativamente (ácidos) são monoamino e dicarboxílicos, em número de dois: Ácido aspártico e ácido glutâmico.
Os aminoácidos são anfóteros, pois em solução aquosa comportam-se como ácidos (doador de prótons) e como base (receptor de prótons), formando íons dipolares. Este comportamento depende do pH da solução aquosa em que o aminoácido se encontra.
Um dos comportamentos é quando o grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton e adquirindo carga negativa.
O outro tipo de comportamento é quando o grupamento amina ioniza-se em solução aquosa, aceitando próton e adquirindo carga positiva.
Estes dois comportamentos que podem ser adquiridos por aminoácidos em solução aquosa depende do pH do meio. Em meio ácido os aminoácidos tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva (ionizam-se em seus radicais amina). Já em meio básico os aminoácidos tendem a doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa (ionizam-se em seus radicais carboxila).
O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se PONTO ISSOELÉTRICO ou pH ISOELÉTRICO.
Os peptídeos são cadeias de aminoácidos, que se ligam por ligações peptídicas para formá-los. As ligações peptídicas podem ser rompidas por hidrólise com um ácido ou uma base forte ou por ação de enzimas (protease).
online drugs without prescription class=”aligncenter size-medium wp-image-98″ title=”ligacao-peptidica” src=”http://camilalemos.com/wp-content/uploads/2008/12/ligacao-peptidica-300×300.jpg” alt=”" width=”300″ height=”300″ />
Outra ligação importante entre os aminoácidos para a formação de peptídeos são as pontes de dissulfeto formadas por dois resíduos de cisteína.
Quanto a quantidade de aminoácidos ligados, podemos chamar os peptídeos de oligopeptídeos, polipeptídeos e proteínas.
A unidade de aminoácido de um peptídeo é chamado de resíduo (radicais), pois perdeu hidrogênio. Uma cadeia peptídica possui um sentido, porque seus componentes têm extremidades diferentes, isto é, os grupamentos amina e carboxila. A ponta amínica é considerada o início de uma cadeia (aminoácido amino-terminal) e a ponta carboxílica é considerada o final (aminoácido carboxi-terminal).
Uma cadeia peptídica é constituída de uma parte que se repete regularmente, chamada de cadeia principal, e uma parte variável, que corresponde às distintas cadeias laterais.
Existem peptídeos com atividade biológica, como: Insulina (2 cadeias peptídicas, sendo uma com 30 resíduos e outra com 21), glucagon (29 resíduos), aspartame (3 resíduos), ocitocina (9 resíduos), bradicinina (9 resíduos), secretina, colecistoquinina (CCK) e gastrina.










