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Lipídeos são biomoléculas insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos, ou seja, são moléculas APOLARES. A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ÁCIDOS GRAXOS (ácido carboxílico de cadeia longa).

Os lipídeos são isolantes térmicos e mecânicos, são componentes estruturais (presentes em todas as membranas celulares, isolando a água que está em contato), são fontes de reserva de energia e possuem função reguladora (hormônios esteróides).

Os ácidos graxos são ácidos orgânicos, derivados de hidrocarbonetos que possuem um grupo carboxila polar e uma “cauda” de carbonos e hidrogênios apolar. A maioria das cadeias é longa, com mais de 12 carbonos. Esta cadeia pode ser saturada ou insaturada.

            Os ácidos graxos saturados não possuem duplas ligações entre os átomos de carbono, são geralmente sólidos à temperatura ambiente e gorduras de origem animal, geralmente, são ricas em ácidos graxos insaturados. Nossas gorduras de reserva são compostas por ácidos graxos saturados.

            Os ácidos graxos insaturados possuem uma ou mais duplas ligações entre átomos de carbono, são geralmente líquidos à temperatura ambiente, os óleos de origem vegetal são ricos em ácidos graxos insaturados e quando existe mais de uma dupla ligação, estas são sempre separadas por, pelo menos, três carbonos. Nunca são adjacentes nem conjugadas.

            Os lipídeos de reserva nutritiva são gorduras neutras que são ésteres de ácidos graxos com glicerol. Gorduras neutras apresentam um, dois ou três resíduos de ácidos graxos. Maior parte do depósito de gorduras neutras é constituída de triacilgliceróis ou triglicerídeos.

Triglicerídeos podem ter 3 ácidos graxos iguais, sendo denominados simples ou possuírem ácidos graxos diferentes sendo denominados misto. Encontram-se armazenados nas células como gotículas no citosol e nos seres humanos são armazenados nos adipócitos, sendo que quando oxidados liberam uma quantidade de energia 2X maior que os carboidratos. São encontrados em muitos alimentos, sendo geralmente sólidos quando compostos por triacilgliceróis simples(saturados) ou líquidos (insaturados). A hidrólise de triglicérides produz sabões (aquecimentos c/ NaOH ou KOH).

            A figura abaixo mostra a utilização da gordura como fonte de energia a partir da hidrólise de triacilglicerol por enzimas chamadas lípases.

            Os lipídeos estruturais são componentes de todas as membranas celulares, são mais complexos que os de reserva, são moléculas longas com uma extremidade polar (com carga elétrica) e uma longa cadeia apolar (não ionizada). A extremidade polar é hidrofílica e a extremidade apolar é hidrofóbica. Os lipídeos estruturais são compostos por: fosfolipídeos (fosfoglicerídeos e esfingolipídeos) e colesterol.

Fosfolipídeos ou “lipídeos polares”, são lipídeos que contém fosfato na sua estrutura. Os mais importantes são também derivados do glicerol.

Nos fosfoglicerídeos uma das hidroxilas do C1 ou C3 do glicerol é esterificada pelo ácido fosfórico, as outras duas são esterificadas por ácidos graxos. Está ligado por uma ponte tipo fosfodiéster geralmente a uma base nitrogenada, como por exemplo:
- Colina è Fosfatidilcolina, ou Lecitina
- Serina è Fosfatidilserina
- Etanolamina è Fosfatidiletanolamina

Os fosfoglicerídeos desempenham importante função na estrutura e função das membranas biológicas, pois são claramente anfipáticos.

Os esfingolipídeos são lipídeos importantes também na estrutura das membranas biológicas. E são formados por uma extremidade polar e duas caudas apolares (derivados das ceramidas).
São subclassificados em:
- Esfingomielinas = Possuem a fosfocolina ou a fosfoetanolamina como cabeça polar alcoólica
- Glicoesfingolipídeos, ou Glicolipídeos = Não possuem fosfato, e sim, um açúcar simples como álcool polar - são os Cerebrosídeos (membrana das células do tecido neural)
- Gângliosídeos = Possuem estrutura complexa, com cabeças polares muito grandes formadas por várias unidades de açúcar, correspondem a aproximadamente 6% da massa cinzenta do cérebro.

O colesterol é um esterol, contem o núcleo peridrociclopentanofenantreno (4 anéis fundidos) com uma OH no C3 e uma cadeia com 8 ou mais átomos de carbono no C17. Está presente na membrana das células de animais, reduz a fluidez das membranas, é o menor dos fosfolipídeos e não está presente nos vegetais.

As lipoproteínas são complexos macromoleculares sintetizados no fígado e no intestino delgado, que transportam o colesterol e os triglicerídeos através da corrente sangüínea.

São associações entre proteínas e lipídios encontradas na corrente sanguínea, e que tem como função transportar e regular o metabolismo dos lipídios no plasma. A fração protéica das lipoproteínas denomina-se apoproteína, e se divide em 5 classes principais - Apo A, B, C, D e E - e várias subclasses.

A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e permite a classificação das mesmas em 5 grupos, de acordo com suas densidades e mobilidade eletroforética:

- Quilomícron = É a lipoproteína menos densa, transportadora de triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea.

- VLDL = “Lipoproteína de Densidade Muito Baixa”, transporta triacilglicerol endógeno.

- IDL = “Lipoproteína de Densidade Intermediária”, é formada na transformação de VLDL em LDL.

- LDL = “Lipoproteína de Densidade Baixa”, é a principal transportadora de colesterol; seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio.

- HDL = “Lipoproteína de Densidade Alta”; atua retirando o colesterol da circulação. Seus níveis aumentados no sangue estão associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do miocárdio.

            Os valores de colesterol total, LDL, HDL e triglicérides são obtidos através de exames de sangue, como o hemograma completo. Logo, existem valores em mg/dl que podem atingir uma quantidade ideal para que se possa ter uma boa vida saudável.

            Enzimas são proteínas com atividade catalítica. Toda enzima é uma proteína exceto a ribosima, que não é uma proteína, mas realiza atividade catalítica. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

            As enzimas funcionam como catalisadores celulares poderosos, acelerando a velocidade da reação sem, no entanto, participar dela como reagente ou produto. Elas atuam como reguladores deste conjunto complexo de reações.

            As enzimas são catalisadores biológicos extremamente eficientes. Aceleram, em média, 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por reação. Elas atuam em concentrações muito baixas, em condições suaves de pH e temperatura e possuem todas as características das proteínas. Estão quase sempre dentro das células e compartimentalizadas.

            Existem três métodos para nomenclatura enzimática: Nome recomendado, nome sistemático e o nome usual.

            O nome recomendado é mais curto e utilizado no dia-a-dia de quem trabalha com enzimas. Utiliza-se o sufixo “ase” para caracterizar as enzimas, como por exemplo, a urease, hexoquinase, peptidase.

            O nome sistemático é mais complexo e nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima, como por exemplo, a ATP-glicose-fosfo-transferase, que cria o ATP e o tranfere.

            O nome usual é consagrado pelo uso, como por exemplo, a tripsina, a pepsina, a ptialina.

            As enzimas são classificadas em seis classes, de acordo com a União Internacional de Bioquímica (IUB): Oxirredutases, tranferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases.

            As oxirredutases são enzimas que catalisam reações de transferências de elétrons, ou seja, reações de oxi-redução. São as desidrogenases e as oxidases.

            As transferases são enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais, como os grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo, tem-se as quinases e as transaminases. Na fase de difusão celular essas enzimas destroem o núcleo e depois o remontam.            

buy drugs small;”>            As hidrolases catalisam reações de hidrólise de ligação covalente, como por exemplo as peptidases (enzimas digestivas), que fazem com que quando se come comida muito seca há ativação de uma parte do cérebro que indica sede, fazendo com que o individuo beba água e haja quebra das reações em presença de água (hidrólise).

            As liases catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico, como por exemplo as dehidratases e as descarboxilases.

            As isomerases catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos, como por exemplo as epimerases.

            As ligases catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as sintetases.

            As enzimas são muito específicas para seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou vários substratos ao mesmo tempo. Isso se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio ativo, ou sítio de ligação do substrato (arranjo tridimensional).

            Este sítio ativo pode conter um segundo sítio chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele. Neste local ocorre a reação enzimática, onde a parte da enzima (sítio ativo) se liga, interage ao substrato modificando-o.

             Existem três modelos que explicam a especificidade substrato/enzima:  modelo chave-fechadura, modelo de ajuste induzido e modelo combinado.

            O modelo chave-fechadura prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação.

            O modelo de ajuste induzido prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato.

            E o modelo combinado combina o ajuste induzido a uma “torção” da molécula do substrato que o “ativaria” e o prepararia para sua transformação em produto.

           Algumas enzimas às vezes precisam ser ativadas para que possam realizar todas as funções necessárias. Os cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima.

            Esses cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima, mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência de seu cofator, é chamada de apoenzima. E a enzima junto com o cofator chamamos de holoenzima.

            As coenzimas são compostos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar seguindo três modelos: Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato; ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio ativo catalítico da apoenzima; atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

            Existem compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. Esses compostos são denominados inibidores enzimáticos. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.

            A inibição enzimática reversível competitiva é quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato. Como por exemplo, quando a vitamina A (coenzima), considerada uma vitamina que faz bem ao sistema imunológico, se liga no sítio ativo de uma enzima antes que o vírus ou a bactéria o façam, fazendo com que  haja menor produção de parede celular, a membrana se rompe e a bactéria ou o vírus morrem. O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato.

            A inibição enzimática reversível não-competitiva é quando o inibidor se liga reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato. Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

            A inibição enzimática irreversível é quando há uma modificação covalente e definitiva do sítio de ligação ou no sítio da enzima.

            A parte da enzimologia que se estuda a velocidade das reações enzimáticas e os fatores que influenciam nesta velocidade é chamada de cinética enzimática.

            A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação. Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:  E + S ç è  [ES] èE + P

             O complexo enzima/substrato (ES) necessita de uma energia de ativação ligeiramente menor para formar o produto a partir do substrato isolado e sua formação leva o aparecimento do estado de transição “Ts”.

            A formação de produto (P) a partir de (ES) é a etapa limitante da velocidade da reação. A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações da ENZIMA e do SUBSTRATO.

            No gráfico podemos observar o efeito da concentração do substrato na taxa de uma reação catalisada por uma enzima.

             Os fatores externos que influenciam na velocidade de uma reação enzimática são: Temperatura e pH.

            Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação até atingir uma temperatura ótima. A partir dela, a atividade volta a diminuir por desnaturação da molécula.

            Existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e , em especial o sítio catalítico, é ideal para a catálise.

            Proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular formadas pelo encadeamento de aminoácidos. É o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

            A molécula de proteína é formada por centenas de moléculas menores denominadas aminoácidos, ligados em seqüência. Para formar suas proteínas, os seres vivos devem ligar os aminoácidos obtidos através do alimento, sendo a necessidade diária de proteína trinta gramas (30g).

            As proteínas são classificadas de acordo com as funções: Função estrutural, hormonal, de defesa, nutritiva, reguladora, enzimática, coagulação sanguínea e transporte.

            A função estrutural é dada às proteínas, pois elas participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas. Como exemplos de proteínas estruturais, temos o colágeno, que é uma proteína com considerável resistência à tração. A queratina, que é encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais. A albumina, presente em abundância no plasma sanguíneo, contribui para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio hídrico.

            As proteínas têm função hormonal, já que muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos-alvo. Um exemplo bem característico é o hormônio pancreático insulina, que quando lançado no sangue contribui para a manutenção da taxa de glicemia.

            Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas “estranhas”. Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e estimulam o organismo a produzir outras proteínas especializadas no combate às invasoras. Estas proteínas de defesa são denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los.

            Todos os alimentos ricos em proteínas, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas. Por isso as proteínas têm função nutritiva.

            As proteínas têm função reguladora, que é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas alostéricas. Quando as proteínas alostéricas não exercem a função de maneira correta há o crescimento anormal das células ou produção exagerada de energia pelas mitocôndreas.

            As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células.

            A função de coagulação sanguínea também é adotada às proteínas, devido aos fatores de coagulação, como o fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, entre outras.

            As proteínas também têm função de transporte, como temos o exemplo da hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

            As proteínas também podem ser classificadas de acordo com a estrutura química: Proteínas simples, conjugadas e derivadas.

            As proteínas simples são também denominadas homoproteínas e são constituídas exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo as albuminas, as globulinas e as escleroproteínas ou proteínas fibrosas.

            As albuminas são as proteínas de menor peso molecular; são encontradas nos animais e vegetais e são solúveis na água, como por exemplo a albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo.

            As globulinas possuem um peso molecular um pouco mais elevado; são encontradas nos animais e vegetais; são solúveis em água salgada, como por exemplo os anticorpos e o fibrinogênio.

            As escleroproteínas ou proteínas fibrosas possuem peso molecular muito elevado; são exclusivas dos animais; são insolúveis na maioria dos solventes orgânicos, como por exemplo o colágeno, elastina e queratina.

            As proteínas conjugadas são também denominadas heteroproteínas, pois são constituídas por aminoácidos e mais outro componente não-proteico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:

            As proteínas derivadas formam-se a partir de outras proteínas por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.

            Além das classificações quanto a função e quanto a estrutura química, tem-se a última classificação quanto ao número de cadeias polipeptídicas: proteínas monoméricas (formadas por apenas uma cadeia polipeptídica) e as proteínas oligoméricas (formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; são proteínas de estrutura e função mais complexas).

            Cada proteína tem uma estrutura tridimensional única, pois cada uma tem uma função e uma estrutura química específica. A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada pela sua seqüência de aminoácidos.

A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada a proteína se torna inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH, baixas temperaturas, entre outros diversos fatores.

A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína. Não é sempre irreversível, pois temos o exemplo da queratina, que quando ficamos muito tempo com a mão na água ela fica enrugada, mas logo depois volta ao normal.

            A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula e a localização das pontes dissulfeto. É  o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Essa estrutura só é percebida quando está sendo produzida e os aminoácidos não se interagem, é só uma sequência.

            A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade aminoterminal e uma extremidade carboxiterminal. Essa estrutura pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. 

A estrutura secundária é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Podemos classificar as proteínas em dois grandes grupos de acordo com sua estrutura secundária: As proteínas fibrosas (possuem função estrutural, tem o predomínio da forma beta-pregueada ou folheada) e as proteínas globulares (são mais complexas, a maioria são hormônio e enzimas e possuem o predomínio da forma alfa-hélice).

O arranjo secundário de um polipeptídio pode ocorrer de forma regular. Isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. São dois os tipos principais de arranjo secundário regular: alfa-hélice (interação entre aminoácidos de repulsão) e beta-pregueada (interação entre aminoácidos de atração).

A forma alfa-hélice é a mais comum. Caracteriza-se por uma hélice aspiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta. As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice, evitando assim o impedimento estérico. A principal força de estabilização da alfa-hélice é a ponte de hidrogênio.

A conformação beta organiza as cadeias em folhas pregueadas (cadeias em ziguezague). Ao contrário da alfa-hélice, a folha beta-pregueada envolve dois ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjos em paralelo (mesma orientação amino-carboxi) ou no sentido anti-paralelo (orientação oposta).

            Os segmentos em folha-beta da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura. 

A estrutura terciária é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequencia polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se “enrola”. Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

A estrutura terciária de uma proteína é determinada e estabilizada por fatores primários, como os resíduos de prolina (responsável pelas dobras da molécula), impedimento estérico (cadeias laterais muito grandes que precisam se “acomodar” no espaço), pontes dissulfeto (ligações covalentes entre radicais sulfidrila de resíduos de cisteína, formando um resíduo de cistina), pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas (tendência dos aminoácidos com radical “R” apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada, “fugindo” do contato com a água) e interações iônicas (forças de atração entre aminoácidos com radicais “R” carregados com cargas opostas). A estrutura terciária é essencial para a função da proteína.

A febre acontece com a superprodução de energia pelas mitocôndrias, que eleva a temperatura do corpo, fazendo com que algumas proteínas se desnaturem para impedir a formação de mais agentes infecciosos. Quando a proteína se desnatura, ela volta para a estrutura primária, perdendo a função. 

Muitas proteínas são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária descreve a forma com que as diferentes subunidades se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula de hemoglobina humana que é composta por quatro subunidades. 

Quanto mais complexas são as proteínas (mais cadeias), maior é a chance de haver má formação. Por exemplo, a anemia falciforme (talassemia).